Proteína
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
FUNÇÃO
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.
Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
- São as unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:
A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.
Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
- ÁCIDOS NUCLÉICOS
- ENZIMAS
Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica (existem também enzimas constituídas de RNA [1], as ribozimas), com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reacção química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
Em sistemas vivos, a maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere.
O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reacções enzimáticas é a Enzimologia.
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
- Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Sites consultados:
pt.wikipedia.org/wiki/Proteína
pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
www.enq.ufsc.br/labs/probio/.../enzimas.htm
www.enq.ufsc.br/labs/probio/.../enzimas.htm
site interessante a ser pesquisado: www.ipen.br
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